Objectifs : à la fin de ce chapitre, l’élève sera capable de
• Décrire le renouvellement permanent des molécules constitutives des cellules
• Déterminer la nature, les propriétés et la structure des molécules organiques
• Relever l’importance des enzymes dans toutes les réactions de renouvellement moléculaire
• Expliquer le mécanisme de biosynthèse des protéines
• Expliquer le devenir des protéines synthétisées dans les cellules
• Relever que l’Homme peut modifier artificiellement la structure du génome.

I. Le renouvellement permanent des molécules de la cellule.
A. Les molécules organiques : structure et mise en évidence
1) Les glucides
Ce sont des composés ternaires car ils sont constitués principalement de 3 éléments : le carbone, l’hydrogène et l’oxygène. Ils ont pour formule générale \({C_n}{H_{2n}}{O_n} \Leftrightarrow \) \({C_n}{({H_2}O)_n}\) et sont ainsi appelés hydrates de carbone.
On distingue 3 types de glucides : les oses, les diholosides et les polyholosides.

a) Les glucides simples ou oses
Ils sont constitués de 5 ou 6 atomes de carbone. On peut citer entre autres, le ribose \({C_5}{({H_2}O)_5}\), le fructose, le glucose, le galactose. Le glucose de formule \({C_6}{({H_2}O)_6}\) est le plus commun des oses.
Le glucose :
• est soluble dans l’eau,
• donne un précipité rouge brique avec la liqueur de Fehling à chaud : c’est un sucre réducteur

• est fermentescible
b) Les diholosides ou dioses ou disaccharides
Ils sont formés de deux sucres simples. Ils ont pour formule générale \({C_{12}}{H_{22}}{O_{11}}\) et leur hydrolyse donne des sucres simples.
Exemple : maltose = glucose + glucose, lactose = glucose + galactose, saccharose = glucose + fructose
Le saccharose est :
• soluble dans l’eau et forme une solution vraie
• non réducteur
• son hydrolyse donne le glucose et le fructose
\({C_{12}}{H_{22}}{O_{11}} + \) \({H_2}O \to \) \({C_6}{H_{12}}{O_6} + \) \({C_6}{H_{12}}{O_6}\)
NB : A l’exception du saccharose, les oses et les diholosides sont des sucres réducteurs

c) Les sucres complexes ou polyholosides ou polysaccharides
Ce sont en majorité des polymères de glucose de formule générale \({({C_6}{H_{10}}{O_5})_n}\). Exemple : le glycogène, la cellulose, l’amidon.
• Le glycogène : c’est la forme de réserve de glucose chez les animaux. Il est stocké dans le foie et les muscles. Il donne une coloration brun acajou en présence du lugol.
• La cellulose : c’est un polymère de glucose qui ne peut être digéré par l’Homme. Elle Constitue la paroi des cellules végétales
• L’amidon : c’est la forme de réserve du glucose chez les végétaux. C’est le principal polyholoside.
On le retrouve dans les tubercules et les céréales. Il donne une coloration bleue violacée en présence du lugol
2) Les protides
Ce sont des composés quaternaires c'est-à-dire formés de 4 éléments constitutifs : Le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote. Selon leurs structures, on distingue : les acides aminés (aa), les polypeptides et les protéines.
a) Les acides aminés
Ce sont les molécules protidiques les plus simples possédant une fonction amine \(( - N{H_2})\) et une fonction carboxylique \(( - COOH)\) portées par le même atome de carbone. Sa formule générale est :
\(\begin{array}{*{20}{c}}{N{H_2}}&{ - CH - }&{COOH}\\{}&|&{}\\{}&R&{}\end{array}\)
R est le radical. Il existe 20 radicaux différents correspondants à 20 acides aminés. L’organisme est capable de synthétiser 12 acides aminées mais les 8 autres doivent être apportés par l’alimentation : ce sont des acides aminés indispensables.
b) Les polypeptides
Ce sont des polymères d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. On distingue les dipeptides (2 acides aminés), les tripeptides (3 acides aminées), les oligopeptides (20 à 50 acides aminés)
c) Les protéines
Ce sont des polypeptides formés par l’assemblage de 50 acides aminés et plus.
• Elles se coagulent à la chaleur, en présence d’un alcool ou d’un acide.
• Elles sont peu solubles dans l’eau.
• Elles sont mises en évidence par les réactions xanthoprotéiques et de Biuret.
3) Les lipides ou corps gras
Un lipide est un ester d’acide gras c'est-à-dire formé d’acide gras et d’alcool. Ils comprennent les huiles et les graisses
• Ils sont insolubles dans l’eau mais solubles dans les solvants organiques (benzène, l’acétone, l’éther, chloroforme)
• Ils sont constitués essentiellement de carbone, d’hydrogène et d’oxygène.
• Le mélange huile et eau fortement agité donne une émulsion instable
• Ils laissent une translucide et indélébile sur du papier
• Ils réagissent positivement avec l’acide osmique (coloration noire) et le rouge soudan (coloration rouge)
a) Les acides gras
Ils ont pour formule générale \(RCOOH\) pour les acides gras saturés et pour les acides gras insaturés.
b) Les lipides simples : cas des glycérides
Les glycérides sont des esters de glycérol avec 1,2 ou 3 molécules d’AG. L’union entre le glycérol et un acide gras donne un mono-glycéride.
Exemple de glycérides :
• La palmitine, présente dans le beurre et les graisses végétales
• La stéarine : retrouvée dans les graisses animales
• L’oléine : retrouvée dans l’huile d’olive
c) Les lipides complexes
Ce sont les stérides ou stéroïdes (le cholestérol et ses dérivés) et les phospholipides (myéline, la sphingosine).

B. Mise en évidence du renouvellement moléculaire
1) Durée de vie d’une protéine
Pour évaluer la durée de vie d’une protéine, on introduit dans l’organisme une faible quantité d’acides aminés marqués avec du carbone 14. Ces acides aminés précurseurs sont très rapidement incorporés aux protéines synthétisées qui, devenus radioactives sont alors aisément repérables. Le graphique ci-dessous représente l’évolution de la radioactivité de ces protéines au cours du temps.
1. Interpréter ce graphique
2. Sachant que la masse totale des protéines ne varie pas, tirez des conclusions.
1- La variation brusque de la courbe au départ montre que les acides aminés sont utilisés dans la synthèse des protéines. Sa décroissance montre une destruction progressive des protéines marquées.
2- La masse totale des protéines étant stable, on conclu que les protéines détruites sont remplacées par de nouvelles protéines formées à partir des acides aminés non marqués.
La vitesse de renouvellement ou turn-over d’une molécule peut être mesurée par sa demi-vie c'est-à-dire le temps nécessaire pour que la moitié des molécules formées à un moment donné soit détruite. Tous les constituants cellulaires à l’exception de l’ADN se renouvellent mais à des vitesses et taux variables.
2) Origines des molécules du renouvellement
Les molécules du renouvellement proviennent d’une part de l’alimentation et d’autre part du recyclage des anciennes molécules. C’est surtout le cas des protéines
3) Dépendance enzymatique du renouvellement moléculaire
Toutes les réactions chimiques de l’organisme, y compris celles du renouvellement moléculaire sont catalysées par des enzymes. Or toutes les enzymes sont des protéines dont les propriétés dépendent de la séquence de leurs acides aminés. Pour que le renouvellement moléculaire soit assuré correctement, il est indispensable que la synthèse des différentes enzymes soit elle-même correcte. Les différents acides aminés constituant une enzyme doivent être assemblés suivant une séquence précise. Cette séquence est imposée par l’information génétique codée par les molécules d’ADN.

II. La biosynthèse des protéines
L’expression de l’information génétique se traduit par la synthèse des protéines. Les gènes portés par l’ADN déterminent la synthèse des protéines particulières. On dit que ces gènes codent pour la synthèse des dites protéines. L’enchainement des nucléotides du gène est d’abord transcris dans le noyau en ARNm; puis ce dernier sera traduit dans le cytoplasme en protéine. La transcription et la traduction constituent ainsi les deux étapes de la biosynthèse des protéines.

1) La transcription
La transcription est la formation d’un ARNm par copie complémentaire du brin transcrit ou brin non codant d’ADN. La transcription se déroule dans le noyau des cellules eucaryotes et est catalysée par le complexe enzymatique ARNpolymérase ou transcriptase.
Tout d’abord, une portion d’ADN s’ouvre et s’écarte sous l’action de l’ARNpolymérase. Cette dernière se déplace sur l’ADN en écartant les deux brins. Ceci permet de copier sous forme d’ARNm la séquence nucléotidique à transcrire. La transcription aboutie d’abord à la formation de l’ARN pré-messager formé d’exons (portions codantes) et d’introns (portions non codantes) ; les introns sont éliminés par la suite lors d’un phénomène appelé épissage pour former l’ARNm final.
Les éléments intervenants dans la transcription sont :
• L’ADN
• L’ARNpolymérase
• Des nucléotides activés par l’ATP
• P – S - Base + ATP → P~P~P – S - Base + AMP
(Nucléotide)                    (Nucléotide activé)
• Un site promoteur et un signal de fin de transcription
Les types d’ARN
On distingue trois principaux types d’ARN :
• L’ARNm : c’est la copie complémentaire de l’un des brins d’ADN (brin transcrit ou brin non codant). Il est porteur du message inscrit dans l’ADN qu’il transporte vers le cytoplasme où se déroule la traduction.
• L’ARNt : c’est une petite molécule d’ARN qui se lie aux acides aminés et les transporte au lieu de synthèse de la protéine.
• L’ARNr : c’est une petite molécule d’ARN qui s’associe aux protéines non histone pour former les ribosomes.
Différences entre ADN et ARN

Point de comparaison	ADN	ARN
Acide	Acide phosphorique	Acide phosphorique
Sucre	Désoxyribose (pentose de formule chimique brute \({C_5}{H_{10}}{O_4}\))	Désoxyribose (pentose de formule chimique brute \({C_5}{H_{10}}{O_4}\))
Bases azotées	Puriques (A et G) Pyrimidiques ( T et C)	Puriques (A et G) Pyrimidiques ( U et C) U = Uracile
Structure	Bicentenaire (double brin)	Monocaténaire (un seul brin)
Localisation	Noyau	Cytoplasme
Fonction	Support de l’information génétique	Expression de l’information génétique

2) La traduction
La traduction est la transformation du message contenu dans l’ARNm en une chaine polypeptidique.
Elle a lieu dans le cytoplasme.
♥ Notion du code génétique
Le code génétique est un système de correspondance entre la séquence des nucléotides de l’ARNm et la séquence des acides aminés dans les protéines. Le code génétique repose sur une combinaison de trois nucléotides (appelée codon) qui donne 64 possibilités d’agencement des acides aminés.
• Le code génétique est redondant ou dégénéré : plusieurs codons peuvent désigner le même acide aminé
• Le code génétique est non chevauchant : un nucléotide n’est impliqué que dans un seul codon
• Le code génétique est univoque : un codon désigne un seul et toujours le même acide aminé
• Le code génétique est universel : la «signification» d’un codon est la même pour tous les êtres vivants à quelques exception près.
♥ Les étapes de la traduction
La traduction se déroule en trois étapes : l’initiation, l’élongation et la terminaison.
• L’initiation
Elle débute toujours au niveau d’un codon initiateur ou codon début (AUG) qui détermine la mise en place:
- D’un ribosome qui s’assemble à partir de ses sous unités jusque là indépendantes.
- De l’ARNt portant méthionine se liant par son anticodon (triplet de nucléotides de l’ARNt) au codon AUG
Le ribosome possède deux sites fonctionnels : un site P où est installé l’ARNt-méthionine lié au codon AUG et un site A au niveau duquel est situé le codon suivant de l’ARNm.
Note : un acide aminé ne peut être incorporé dans une chaine polypeptidique que s’il a été au préalable activé. Cette activation consiste en la liaison de cet acide aminé à son ARNt, l’énergie de cette liaison provient de l’hydrolyse de l’ATP. La réaction est catalysée par une enzyme spécifique appelée amino-acylARNt synthétase.
• L’élongation
Elle se fait par adjonction de nouveaux nucléotides et se déroule en 3 étapes :
- Association codon-anticodon
- Formation de la liaison peptidique entre deux acides aminés
- Translocation, c'est-à-dire décalage du ribosome par rapport à l’ARNm sur une longueur d’un codon.
• La terminaison
Quand le ribosome arrive sur un codon stop ou non sens, il y'a fixation d’un facteur de libération qui entraine la dissociation des sous-unités du ribosome, la libération de l’ARNm et de l’ARNt, la libération de la chaine polypeptidique synthétisée ainsi que la méthionine.

III. Devenir des protéines synthétisées
Les protéines synthétisées dans une cellule sont soit :
-utilisées par cette même cellule (cas des protéines membranaires)
-exportées hors de la cellule.
Les protéines destinées à l’exportation sont directement injectées dans la cavité du RE au moment même de leur formation. Ces protéines vont transitées dans un système de sacs et de vésicules qui constitue le RE et les dictyosomes. Les protéines achevées sont emballées dans des vésicules golgiennes qui confluent pour former des vésicules de sécrétion; ces dernières fusionnent avec la membrane cytoplasmique de la cellule pour déverser leur contenu hors de la cellule. Ce mécanisme de sécrétion est appelé exocytose.

IV. Le génie génétique : les organismes génétiquement modifiés (OGM)
1) Définition et techniques
Le génie génétique est un ensemble de techniques permettant d’introduire des changements dans la molécule d’ADN d’un organisme vivant sans recours aux moyens naturels de reproduction.
Il consiste à extraire un gène (transgène) d’une cellule étrangère et à l’insérer dans le génome d’une
autre cellule différente du donneur afin de lui conférer de nouveaux caractères héréditaires : c’est la transgenèse. Le receveur devient ainsi un organisme génétiquement modifiés (OGM)
2) Applications du génie génétique
• Dans le domaine médical
La synthèse de l’hormone de croissance ou de l’insuline humaine par la bactérie Echerichia coli ayant reçu les gènes humains responsables de cette synthèse. Ces deux hormones résolvent respectivement les problèmes de nanisme et de diabète insulinodépendant.
• Dans le domaine de l’agronomie
Les plantes sensibles à Agrobacterium tumefaciens peuvent faire l’objet d’une greffe de gènes.

3) Avantages et inconvénients du génie génétique