Correction exercice I les agents de la catalyse : les enzymes
Correction exercice I
I - Restitution organisée des connaissances
A - Questions à choix multiples.
1) d ;
2) d ;
3) d ;
4) b ;
5) b ;
6) b ;
7) b ;
8) b ;
9) b ;
Correction exercice II les agents de la catalyse : les enzymes
Correction exercice II
1 a) Le pH.
b) Pepsine ; suc gastrique,
Amylase salivaire : salive,
Trypsine : suc pancréatique.
c) Le pH ou potentiel hydrogène est le degré d’acidité ou de basicité d’un milieu.
d) La vitesse enzymatique de la pepsine est optimale pour un pH = 2 c'est-à-dire en milieu acide
La vitesse enzymatique de l’amylase salivaire est optimale pour un pH = 7,3 c'est-à-dire en milieu neutre
La vitesse enzymatique de la trypsine est optimale pour un pH = 8,2 c’est-à-dire en milieu basique
e) Le pH a une influence sur l’activité enzymatique. Chaque enzyme agit dans les conditions de pH bien déterminées et possède un pH optimum pour lequel son activité est maximale.
2.a) La vitesse de la catalyse chimique est proportionnelle à la température alors que la vitesse de la catalyse enzymatique croît avec la température jusqu’à un optimum qui est de 45°C puis décroît rapidement
b) Les températures égales ou supérieures à 50°C sont en rapport avec une baisse drastique vitesse de la réaction catalysée par l’amylase salivaire. Les hautes températures dénaturent l'enzyme.
c) Aux basses températures, la vitesse de la réaction catalysée par l’'amylase salivaire est faible. Cette dernière conserve cependant ses propriétés d’action, et pourra les mettre en œuvre si la température croît.
d) to représente la température optimale où la vitesse de la catalyse enzymatique est maximale,
td représente la température de dénaturation complète de l'enzyme.
e) La catalyse enzymatique s'effectue dans les conditions de température compatibles avec la vie
Correction exercice III les agents de la catalyse : les enzymes
Correction exercice III
Questions à réponses ouvertes (QRO)
1. L’affirmation « à chaque substrat son enzyme » est inexacte ; parce que les enzymes différentes catalysent des réactions différentes peuvent avoir le même substrat (le même substrat peut être le siège de plusieurs types de transformations catalysées chacune par une enzyme bien précise.
Exemple : La décarboxylation et la déshydrogénation d’un même métabolite.
2. Ces conditions sont : la température, le pH et la concentration du substrat.
3. Les conditions de température et du pH qui règnent dans la cellule doivent être respectées
4. Les oxydations, les décarboxylations, les déshydrogénations, les hydrolyses.
5.a) Une enzyme ou biocatalyseur est une substance de nature protéique élaborée par un être vivant et qui catalyse les réactions chimiques dans les conditions compatibles avec la vie.
b) Une enzyme agit dans des conditions compatibles avec la vie (température, pH).
• Elle a une grande efficacité,
• Elle a une action spécifique.
• Elle se retrouve intacte à la fin de la réaction,
• Elle agit à faible dose.
c) L’amylase salivaire agit sur l’amidon cuit,
• L’amylase pancréatique agit sur l'amidon cru et sur l’amidon cuit,
• La maltase agit sur le maltose,
• La pepsine agit sur les polypeptides.
6 a) Les produits : la salive, l’empois d’amidon, une base et un acide.
Les réactifs : l’’eau iodée, la liqueur de Fehling.
b) On place dans différents tubes la même quantité de salive et l’empois d'amidon avec une quantité définie d'acide ou de base pour obtenir le pH souhaité. Puis on contrôle l’apparition de sucre réducteur et la disparition de l’amidon dans le milieu. La durée et la température doivent être les mêmes pour tous les essais.
c) La salive ne doit pas être mélangée à l’empois d'amidon avant l'ajout de l'acide ou de la base car, la réaction débuterait. Les réactifs étant sensibles au pH, il est nécessaire de neutraliser avant toute caractérisation.
7. Voir cours
Correction exercice IV
1. Il s’agit du site actif, formé d’un site de liaison avec le substrat et d’un site catalytique.
2. Le traitement a provoqué une rupture des ponts disulfures entre cystéines et une modification de la configuration spatiale. Le site actif n'existe plus. Ce changement de configuration de la protéine permet de comprendre pourquoi la réaction catalytique n’est plus possible.
Correction exercice IV les agents de la catalyse : les enzymes
Correction exercice V
1 Le test à la liqueur de Fehling permet de mettre en évidence les sucres réducteurs (comme le glucose et le maltose).
1. Le test à l’eau iodée permet de mettre en évidence la présence de l’amidon (coloration bleu = test positif), ou son absence (coloration brune = test négatif).
3. L’amylase salivaire a dégradé l’amidon en sucre réducteur au bout de 20 minutes. La salive contient une enzyme de type hydrolase.
4. Il n’y a pas de dégradation du saccharose ; car le test à la liqueur de Fehling reste négatif au bout de 20 minutes.
Hypothèse explicative : l’amylase salivaire présente une spécificité du substrat et ne peut agir que sur l'amidon.
Correction exercice VI
1 -
| Tube | Hydrolyse | Pas d'hydrolyse |
| 1 | \(\chi\) | |
| 2 | \(\chi\) | |
| 3 | \(\chi\) | |
| 4 | \(\chi\) | |
| 5 | \(\chi\) | |
| 6 | \(\chi\) | |
| 7 | \(\chi\) | |
| 8 | \(\chi\) |
2. Tube 1 = Le pH.
Tube 8 = La spécificité du substrat,
Tube 8 = La température.
3. Justifiez vos prévisions de résultat dans les tubes suivants :
a) La trypsine n’agit pas en milieu acide,
b) L’amidon n'est pas le substrat spécifique de la trypsine,
c) La trypsine est inactive à froid (\({0^o}C\)).
d) La trypsine redevient active par élévation progressive de la température de \({0^o}C\) à \({30^o}C\).
e) Les fortes températures (\({100^o}C\)) dénaturent de façon irréversible la trypsine.
Correction exercice V les agents de la catalyse : les enzymes
Correction exercice VII
1. Les acides aminés A interviennent dans la reconnaissance du substrat.
2. Les acides aminés B constituent une entité chimique capable de provoquer une réaction chimique donnée, ici une hydrolyse, lorsque la liaison chimique à rompre vient à leur contact.
3. On peut considérer que le site actif présente un site de reconnaissance du substrat (spécificité du substrat) et un site provoquant la réaction chimique (site catalytique).
Correction exercice VI les agents de la catalyse : les enzymes
Correction exercice VIII
1 - La population B diminue après une heure. On peut penser que cela est dû à l'épuisement du milieu en métabolite utilisable par cette souche.
Après le même temps, les bactéries A poursuivent leur développement (après une courte période de latence). La présence dans leur milieu, d'une enzyme capable d'hydrolyser le lactose, laisse supporter qu’elles puissent utiliser ce métabolite après transformation.
1. Les enzymes étant codées génétiquement, les bactéries A possèdent vraisemblablement un gène que ne possèdent pas les bactéries B. A moins que ce gène existe mais ne s'exprime pas dans les conditions de l’expérience.
Correction exercice VII les agents de la catalyse : les enzymes
Correction exercice IX
1 - L'adjonction du thiolactose diminue la vitesse de la réaction pour des concentrations en substrat faibles
2. Dans le cas où la forme de cette molécule et celle du site actif sont complémentaires.
3. La forme du thiolactose serait proche de celle du lactose et peut donc se fixer sur le site actif de la lactase réduisant ainsi son activité.
4. Le thiolactose prend la place du lactose sur le site actif de la lactase; mais ne peut pas être transformé par cette dernière. Le thiolactose entre donc en compétition avec le vrai substrat qui est le lactose.
5. Quand la concentration en substrat est très élevée, il n’y a pas modification de la vitesse maximale car les molécules d’inhibiteur sont diluées dans les molécules de substrat.
Correction exercice VIII les agents de la catalyse : les enzymes
Corrige exercice X
1. L’hydrolyse a eu lieu dans le tube 2 (Solubilisation de l'albumine qui a été détruite), mais cette fois la réaction du Biuret est négative sur le liquide. ll n’y a donc pas, dans le liquide, de liaisons peptidiques, donc pas de polypeptides. Il y a forcément des acides aminés, mais qui ne sont pas mis en évidence dans cette expérience.
2. Si l’on compare les tubes 6 et 7, la seule différence est le pH. Un pH neutre ne permet pas l’action de l’enzyme. Si l'on compare les tubes 7 et 8, on voit que la soude seule est sans effet sur l’hydrolyse.
La comparaison des tubes 7 et 9 montre que le chauffage préalable de la pancréatine lui a fait perdre ses propriétés de catalyseur. La molécule d’enzyme (protéase) a été dénaturée par la chaleur. Elle est devenue inefficace à la température biologique de 38°C.
3-Tableau comparatif résumant les conditions d’action des eux enzymes.
| Conditions de température | Conditions de pH | Type d’activité | |
| Protéase de la pepsine | 38°C | pH = 2 | Catalyse l'hydrolyse incomplète de l’ovalbumine en polypeptides |
| Protéase de la pancréatine | 38°C | pH = 8,3 | Catalyse l'hydrolyse complète de l’ovalbumine en acides aminés |
On sait que, dans le tube digestif, la pepsine intervient dans estomac et la pancréatine dans duodénum. On peut écrire :
Ovalbumine \(\:\xrightarrow[protéase..de..la..pepsine]{pH: 3-38 oC}\:\) Polypeptides \(\:\xrightarrow[protéase..de..la..pancréatine ]{pH: 3-38 oC}\:\) Acides aminés.
Correction exercice II les agents de la catalyse : les enzymes
Corrige exercice XI
1-Le test utilisant la liqueur de Fehling est utilisé pour mettre en évidence la présence de glucides réducteurs (glucose, fructose, galactose, lactose, maltose, etc.) Or, ni le saccharose, ni l’amidon ne réduisent la liqueur de Fehling. Quant à l’eau iodée, elle est utilisée pour rechercher la présence d’amidon dans un mélange. Elle donne, avec ce composé, une couleur bleue intense caractéristique.
2-Si le test à la liqueur de Fehling est positif dans le 1°‘ tube après 30 minutes, c’est que des sucres réducteurs y sont apparus, provenant forcément de la décomposition du saccharose. Ce glucide non réducteur a donc été hydrolysé en glucides réducteurs selon la réaction :
Saccharose + Eau \(\:\xrightarrow{Enzymes.. de.. la.. levure.. à..37 oC}\:\) Glucose et Lévulose (ou fructose).
Par contre, dans le 2° tube, les résultats des deux tests effectués montrent qu’il y a encore de l’amidon, et pas de glucides réducteurs. Il n’y a donc pas eu hydrolyse.
On en déduit donc que les levures étudiées sont des organismes possédant une saccharase (enzyme catalysant l’hydrolyse du saccharose), mais ne possédant pas d’amylase (enzyme catalysent l’hydrolyse de l’’amidon).
Correction exercice I les agents de la catalyse : les enzymes
Corrige exercice XII
1. Dans le cas de la première expérience, la concentration en enzyme et la concentration en substrat sont toutes deux fixes.
On constate que la concentration en produit P augmente d’abord, lorsque le temps s’écoule, puis elle augmente moins (la pente de la courbe diminue) et enfin elle se stabilisé (lorsque la pente devient nulle ( droite horizontale parallèle à l'axe des temps). La vitesse de la réaction catalysée par l’enzyme varie donc au cours du temps.
Elle est maximale au début, lorsque la concentration en substrat est maximale, elle diminue ensuite lorsque le substrat est transformé, et qu’il en reste moins à transformer. On peut penser que lorsque la concentration en produit P est maximale et stable, tout le substrat a été transformé. La vitesse, maximale au début, sera appelée Vi (vitesse initiale).
2. Chaque courbe du document 2 à la même forme générale que la courbe du document 1.
Cependant la comparaison des trois courbes montre que la concentration en substrat a une influence à la fois sur la vitesse initiale de la réaction, et aussi sur la concentration en produit formé :
• Plus la concentration en substrat est élevée, plus la vitesse initiale de la réaction est grande;
• Plus la concentration en substrat est élevée, plus la concentration en produit formé est importante.
Tout se passe comme si une même quantité d’enzyme, mise en présence d'une concentration et substrat plus grande, avait une activité globalement plus importante, ce qui se comprend aisément. Par contre, cette gradation a des limites, puisque une concentration en substrat supérieure à [S], n’augmente plus les « performances » de l’ensemble. Il semble donc qu’il y ait une limite à l’activité de cette enzyme. Tout se passe comme si toutes les molécules de cette enzyme étaient liées à des molécules de substrat et donc non disponibles momentanément pour catalyse: la transformation des autres molécules de ce substrat. On peut supposer que l'enzyme qui « agit n sur un substrat contracte avec lui des liaisons temporaires, et que le nombre de liaisons (on dira de complexes), est limité, lorsque le nombre de molécules de substrat augmente, par le nombre de molécules d’enzymes qui, lui, n’augmente pas. Cela peut s'écrire ainsi :
Enzyme + Substrat \(\rightleftarrows\) Complexe E-S \(\rightleftarrows\) Enzyme + P
3 La comparaison des courbes 1 et 2 montre que la présence de la substance x inhibe l'activité enzymatique (pour de faibles concentrations en substrat) mais l'inhibition se réduit au fur et à mesure que la concentration en substrat augmente.
Les courbes 1 et 2 sont confondues (on peut supposer qu’elles le restent), à partir d'une certaine valeur de la concentration en substrat [SA].
L’influence de x est donc réduite par de fortes concentrations en substrat. La substance x se comporte donc comme une substance inhibant l’activité de l'enzyme, aux faibles valeurs de la concentration en substrat. La courbe 3 diffère quelque peu de chacune des courbes 1 et 2.
Non seulement la présence de la substance y inhibe l'activité de l'enzyme (c’est-a-dire la quantité de produit P forme’) aux faibles valeurs de la concentration en substrat, mais cette inhibition se maintient lorsque la concentration en substrat s'élève. La substance y se comporte donc comme un inhibiteur de l'activité de l'enzyme, mais un inhibiteur d'une autre nature que celle de la substance x
L’inhibition produite par la substance y est plus « forte » que celle produite par x, car elle ne peut être levée par une addition de molécules de substrat. Les substances x et y interviennent en diminuant l'activité de l’enzyme. Toutes deux selon des mécanismes différents, sont des inhibiteurs. L’activité d'une enzyme peut donc être influencée (modérément ici) par d’autres substances présentes dans le milieu.
